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Accueil du site > fr > Recherche > Les équipes > Réplicases Virales : Structure, Mécanisme et Drug-DesignLe Becamp; Échancrée Bridge Robe Margaux Dans DosAsos SzVpLMGUq > Etudes des enzymes associées au complexe de réplication

En plus des activités polymèrase et de synthèse des coiffes on dénombre des activités protéase impliquées dans la maturation des précurseurs polyprotéiques et plusieurs activités de modification des ARN dans les complexes de réplication. Il s’agit notamment d’hélicases capable de dérouler les ARN double brin afin de permettre la réplication ou la transcription des génomes. En plus des hélicases nous avons caractérisé des exonucléases chez plusieurs familles de virus. Bien que le rôle de ces enzymes soit encore mal compris, des travaux récents indiquent que ces enzymes pourraient être recrutées au sein du complexe de réplication/transcription (RTC) afin de corriger des erreurs d’appariement de bases lors de la polymérisation. Nous caractérisons actuellement ce mécanisme de « proof reading » chez les coronavirus. Enfin, nous nous intéressons également aux modes de fixation des ARN par les nucléoprotéine du virus de la valée du Rift

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Surface électrostatique de la Nucleoprotéine du virus de la valée du Rift (seule et sous forme hexamérique)
Représentation de la surface et potentiel électrostatique, compris entre -10 kT en rouge et +10 kT en bleu. L’intérieure du sillon révèle un amas de charge positive qui probablement recueille l’ARN viral. Les résidus clés de l’interaction sont annotés sur le monomère.

Quelques références

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Structural basis for antiviral inhibition of the main protease 3C from human enterovirus 93. (2011)
Costenaro L, Kaczmarska Z, Arnan C, Janowski R, Coutard B, Sola M, Gorbalenya AE, Norder H, Canard B, Coll M
J Virol 85 : 10764-73
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Discovery of an RNA virus 3' > 5' exoribonuclease that is critically involved in coronavirus RNA synthesis. (2006)
Minskaia E, Hertzig T, Gorbalenya AE, Campanacci V, Cambillau C, Canard B, Ziebuhr J
Proc Natl Acad Sci U S A 103 : 5108-13Le Becamp; Échancrée Bridge Robe Margaux Dans DosAsos SzVpLMGUq
Crystal Structure and Activity of Kunjin Virus NS3 Helicase; Protease and Helicase Domain Assembly in the Full Length NS3 Protein. (2007)
Mastrangelo E, Milani M, Bollati M, Selisko B, Peyrane F, Pandini V, Sorrentino G, Canard B, Konarev PV, Svergun DI, de Lamballerie X, Coutard B, Khromykh AA, Bolognesi M
The RNA helicase, nucleotide 5'-triphosphatase, and RNA 5'-triphosphatase activities of Dengue virus protein NS3 are Mg(2+)-dependent and require a functional Walker B motif in the helicase catalytic core. (2004)
Benarroch D, Selisko B, Locatelli GA, Maga G, Romette JL, Canard BLe Becamp; Échancrée Bridge Robe Margaux Dans DosAsos SzVpLMGUq
Virology 328 : 208-18
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